Bilgi

Farklı hizalanmış proteinler kullanılarak oluşturulan hücreler

Farklı hizalanmış proteinler kullanılarak oluşturulan hücreler


We are searching data for your request:

Forums and discussions:
Manuals and reference books:
Data from registers:
Wait the end of the search in all databases.
Upon completion, a link will appear to access the found materials.

Bilim adamlarının, yepyeni bir yaşam sınıfı yaratmak için farklı yönlendirilmiş proteinler kullanan hücreler (bakteri olduğunu varsayıyorum) yaptığını okuduğumu hatırlıyorum. Görünüşe göre sağa ve sola hizalanmış proteinler aynı şekilde etkileşime girmediğinden, bu şekilde yapılan hücreler benzer şekilde davranır, ancak farklı hizalanmış bakteri/virüs ile etkileşime giremez.

Ancak bu hikayenin doğru olduğuna dair herhangi bir kanıt bulamıyorum? Ayrıntılar konusunda yanılıyor olabilirim. Mevcut bakterilerle etkileşime giremeyen tüm bir ikiz (DNA'yı ve normal hücrelerin sahip olduğu çoğu molekülü içeren) hücrelere izin verecek benzer bir mekanizma var mı?


Bununla ilgili sorun, adı verilen bir şeydir. yapı-fonksiyon ilişkisi. Bir proteinin veya enzimin işlevi tamamen yapısına bağlıdır. Örneğin, kimotripsinin aktif bölgesinin şu temsiline bir göz atın:

D102, H57 ve S195'in yan zincirlerinin hepsinin, hidrojen bağları esas olmak üzere, enzimin düzgün çalışması için mükemmel bir konformasyonda olması gerekir. Bu amino asitlerden herhangi biri D-formunda olsaydı, enzim aktivitesini tamamen kaybederdi. Tüm proteinin yapısı (ve dolayısıyla işlevi) değişeceğinden, her bir amino asidin D-formunda olması da yardımcı olmaz.


  • Hücre teorisi, tüm hücrelerin temel özelliklerini tanımlar.
  • Hücre teorisinin gelişimine katkıda bulunan üç bilim adamı Matthias Schleiden, Theodor Schwann ve Rudolf Virchow'dur.
  • Hücre teorisinin bir bileşeni, tüm canlıların bir veya daha fazla hücreden oluşmasıdır.
  • Hücre teorisinin bir bileşeni, hücrenin yaşamın temel birimi olduğudur.
  • Hücre teorisinin bir bileşeni, tüm yeni hücrelerin mevcut hücrelerden ortaya çıkmasıdır.
  • hücre teorisi: Tüm canlı organizmaların en küçük işlevsel birim olarak hücrelerden oluştuğuna dair bilimsel teori.

Doğal öldürücü hücre reseptör proteini 1 (NKR-P1) hücre dışı alanlarının yapısal analizi, ligand özgüllüğünde yer alan korunmuş bir uzun halka bölgesini ortaya koymaktadır.

Hücre yüzeyindeki reseptör proteinleri, doğal öldürücü hücrelerin çeşitli anormal hedef hücreleri tanıma ve öldürme yeteneğini düzenler. Doğal öldürücü reseptör proteinleri 1'in (NKR-P1'ler) işlevini belirleyen yapısal özellikler büyük ölçüde bilinmemektedir. Mevcut çalışmada, sıçan NKR-P1A ve NKR-P1B, fare NKR-P1A, NKR-P1C, NKR-P1F ve NKR-P1G'nin C tipi lektin benzeri hücre dışı alanları ve insan için rafine homoloji modelleri üretilir. NKR-P1 reseptörleri. Raman ve kızılötesi spektroskopi kullanılarak proteinlerin dördü için ikincil yapı, üçüncül etkileşimler ve termal geçişler hakkında deneysel veriler elde edildi. Deneysel ve modelleme sonuçları, türler ve izoformlar arasında işlevsel olarak önemli yerel farklılıklar önerirken, NKR-P1 reseptör alanlarının genel yapıları ile uyum içindedir. Analiz edilen tüm NKR-P1 reseptörlerinde korunan iki dizi bölgesi, beklendiği gibi korunmuş yapısal elemanlara tekabül etmez, ancak biri yapılandırılmış modellerde farklı düzenlenmiş olan halka bölgeleri ile temsil edilir. Bu bölge yüksek esneklik gösterir ancak korunmuş diziler tarafından sabitlenir, bu da alanın geri kalanına göre konumunun değişken olabileceğini düşündürür. Bu döngü, birleştirilmiş bir konformasyonel geçiş yoluyla ligand bağlama özgüllüğüne katkıda bulunabilir.


Protein katlama kuvvetleri

Proteinler, kesin olarak belirlenmiş üç boyutlu yapılara kendiliğinden katlanma konusunda olağanüstü bir yeteneğe sahiptir. Yeniden katlama deneyleri, bir proteinin katlanmış yapısını (doğal durumu) belirtmek için gereken bilgilerin tamamen lineer amino asit dizisinde 13,14,15 içerdiğini ortaya koymuştur. Anfinsen'in termodinamik hipotezine göre, bu bilgi polipeptidin enerji manzarası şeklinde kodlanmıştır: doğal durum en düşük serbest enerjiye sahip olandır 16,17. Bu hipotez, alternatif konformasyonların örneklenmesini, enerjiye göre sıralamak ve en düşük enerji durumunu 18,19,20,21 belirlemek için puanlama ile birleştiren protein yapısı tahminine genel bir yaklaşımın temelini oluşturur. İlk olarak Cyrus Levinthal tarafından biyolojik zaman ölçeklerinde 22 protein katlanmasına kavramsal bir engel olarak tanımlanan bu enerji güdümlü yaklaşımın başarısının önündeki en büyük engel, potansiyel konformasyonların geniş alanıdır: her amino asidin yalnızca sınırlı, ayrık bir yapıya sahip olduğunu varsayalım. olası omurga durumları kümesi, aranması gereken konformasyonel uzayın toplam boyutu, zincir uzunluğu ile katlanarak büyür ve çok hızlı bir şekilde astronomik hale gelir. Bu ikilemin çözümü, doğal durumu tanımlamak için tüm konformasyonel uzayı keşfetmenin gerekli olmadığının kabul edilmesinde yatmaktadır: enerji manzarası tek bir yerel 'delik' içeren düz bir 'golf sahası' değil, yönsel ipuçlarıdır. manzaraya genel bir huni şekli vermek ve örneklemeyi yerele yakın konformasyonlara yönlendirmek 19,23 (Şekil 1a). Bu yönlü ipuçları, zincirin kısa uzantılarını belirli ikincil yapılar oluşturmaya yönlendiren dizi-yerel kalıntı etkileşimlerinden veya küresel doğal kıvrıma ulaşılmadan önce bile oluşturulabilen uygun uzun menzilli, yerel olmayan paketleme etkileşimlerinden ortaya çıkabilir.

a | 'Golf sahası' ve 'huni' şeklindeki enerji manzaralarının basitleştirilmiş, iki boyutlu temsilleri. Soldaki manzaradaki minimum doğal enerjiyi ('N') belirlemek, kapsamlı bir araştırmayı gerektirirken, çoğu başlangıç ​​noktasından yapılan basit bir yokuş aşağı arama, doğal durumu sağdaki manzarada bulacaktır. B | Protein doğal durumunu ayırt eden enerjik özellikler şunları içerir: protein çekirdek omurgasında polar olmayan yan zincirlerin gömülmesi ve yan zincir hidrojen bağı (hidrojen bağları noktalı olarak gösterilmiştir) ile hidrofobik desen (burada küçük protein ubikuitinin bir kesit görünümünde gösterilmiştir) yeşil çizgiler) sıkı yan zincir paketi (bir protein çekirdeğinden geçen bir dilimde görülebilir) ve sınırlı omurga ve yan zincir burulma açısı dağılımları (omurganın yüksek derecede odaklanmış iki boyutlu olasılık dağılımlarında belirgindir - psi açısına karşı psi açısı - ve yan -zincir — chi1 açısına karşı chi2 açısı — amino asit izolösin için burulma açıları). C | Protein enerjilerinin hesaplamalı modelleri, hız ve doğruluk arasında bir denge sunar. Kaba taneli modeller, hesaplama açısından verimlidir ve enerji ortamını etkili bir şekilde pürüzsüzleştirir, büyük ölçekli örneklemeye izin verir, ancak aynı zamanda yanlış minimumlar gibi yanlışlıklar da ortaya çıkarırlar (örneğin, bu bölümde doğal minimumun solundaki mavi havza, bir ile vurgulanır). ok). Yüksek çözünürlüklü, atomik olarak ayrıntılı enerji işlevleri daha doğrudur, ancak aynı zamanda değerlendirilmesi daha yavaş ve yapısal ayrıntılara karşı daha hassastır, bu da araziye tümseklik (birçok yerel minimum) getirir ve bunların verimli bir şekilde gezinmesini zorlaştırır.

Suda çözünür, küresel proteinlerin katlanmasını destekleyen itici gücün, hidrofobik amino asit yan zincirlerinin sudan uzağa gömülmesi olduğu düşünülür. 3D konformasyon. Polar olmayan yan zincirlerin protein çekirdeğinde sıkı bir şekilde paketlenmesi, çekici van der Waals etkileşimlerini arttırır ve entropik olarak elverişsiz iç boşlukları ortadan kaldırır (Şekil 1b). Ayrıca, bu yapboz benzeri paketleme, gözlemlenen burulma açısı dağılımlarını kısıtlayan (Şekil 1b'deki alt paneller) güçlü omurga ve yan zincir burulma tercihlerini barındırırken elde edilir ve yan zincir esnekliğini ayrı bir kümenin komşuluğuna etkili bir şekilde azaltır. her pozisyonda rotamerler. Protein içi hidrojen bağları ve tuz köprüleri, polar gruplar katlanma sırasında gömülü olduğundan su ile etkileşim kaybını büyük ölçüde telafi eder ve bu nedenle bu etkileşimler doğal durumun kararlılığından daha az özgünlüğüne katkıda bulunur (yani, diğer kompakt durumlardan yerel durum). Hidrofobik gömme ve omurga hidrojen bağı, düşük çözünürlüklü yapısal modellerden tespit edilebilirken, sıkı çekirdek dolgusu ve doğal durumu ayırt eden gömülü, tatmin edilmemiş polar grupların yokluğu, yan zincir serbestlik derecelerinin açık bir şekilde modellenmesini gerektirir. Sonuç olarak, yapı tahmini ve tasarımı için moleküler modelleme yaklaşımları genellikle birden fazla çözünürlük seviyesi kullanır: büyük ölçekli konformasyonel örnekleme, hidrofobik gömülmeyi, ikincil yapının oluşumunu ve atomik örtüşmelerden kaçınmayı yakalayan, hesaplama açısından verimli kaba taneli enerji fonksiyonu ile gerçekleştirilir. 25,26,27 son protein modeli seçimi ve iyileştirilmesi, daha yoğun zaman alan, yüksek çözünürlüklü atomistik enerji fonksiyonu kullanılarak amino asit yan zincirlerinin açık modellenmesini gerektirir (Şekil 1c).


Yeni bir ilaç türü

Yeni ilaçlara ihtiyacımız var çünkü hala geleneksel küçük moleküllü terapötiklerle tedavi edemediğimiz birçok hastalık var. Yakın tarihte geçerli olan yaklaşım, protein-protein etkileşimlerini parçalamak için küçük moleküller kullanmak olmuştur. Bu yaklaşım etkili oldu, ancak araştırmacılar bunun yalnızca özel özelliklere sahip proteinlerle çalıştığını öğrendi.

Hastalıkla ilgili birçok proteinin bu özel özelliklere sahip olmadığı ortaya çıktı. Moleküler yapıştırıcılar, protein eşleştirme yetenekleriyle bir alternatif sunar: proteinleri bir araya getirmek ve hastalık biyolojisini kesintiye uğratmak için yeni protein-protein etkileşimleri yapmak.


Nükleotid

Editörlerimiz, gönderdiklerinizi gözden geçirecek ve makalenin gözden geçirilip değiştirilmeyeceğine karar verecektir.

nükleotid, moleküler yapının bir şeker ve bir fosfat grubuna bağlı azot içeren bir birim (baz) içerdiği bir organik bileşik sınıfının herhangi bir üyesi. Nükleotitler, tüm kalıtsal özellikleri kontrol eden maddeler olan nükleik asitlerin yapı taşları oldukları için canlı organizmalar için büyük önem taşır.

Bunu nükleotidlerin kısa bir tedavisi izler. Tam tedavi için, görmek nükleik asitler.

İki nükleik asit ailesinde, ribonükleik asit (RNA) ve deoksiribonükleik asit (DNA), hücrede sentezlenen proteinlerin yapısını DNA veya RNA kodlarındaki nükleotit dizisi. Nükleotid adenozin trifosfat (ATP), birçok metabolik sürecin itici gücünü sağlar. Birkaç nükleotid, biyokimyasal reaksiyonları hızlandırmak (katalize etmek) için enzimlerle birlikte hareket ettikleri koenzimlerdir.

Hemen hemen tüm nükleotitlerin azot içeren bazları, üç heterosiklik bileşiğin türevleridir: pirimidin, pürin ve piridin. En yaygın nitrojen bazları pirimidinler (sitozin, timin ve urasil), pürinler (adenin ve guanin) ve piridin nikotinamiddir.

Nükleozitler, fosfat grubundan yoksun olmaları dışında nükleotitlere benzer. Nükleozidlerin kendileri nadiren hücre metabolizmasına katılırlar.

Adenozin monofosfat (AMP), RNA'nın bileşenlerinden biridir ve ayrıca enerji taşıyan molekül ATP'nin organik bileşenidir. Bazı hayati metabolik süreçlerde AMP, inorganik fosfat ile birleşerek ADP (adenosin difosfat) ve ardından ATP oluşturur. ATP'deki fosfat bağlarının kırılması, kimyasal reaksiyonların yürütülmesinde veya kas liflerinin kasılmasında tüketilen büyük miktarda enerji açığa çıkarır. Başka bir nükleotit olan siklik AMP, glikojenin parçalanması gibi hücresel metabolizmanın birçok yönünün düzenlenmesinde rol oynar.

Bir dinükleotit, nikotinamid adenin dinükleotit (NAD), ilgili bileşik nikotinamid adenin dinükleotit fosfat (NADP) ile birlikte bir elektron taşıyıcı olarak birçok oksidasyon reaksiyonuna katılır. Bu maddeler belirli enzimler için kofaktör görevi görür.


Kanser Hücresi Özellikleri

STEVE GSCHMEISSNER/Getty Images

Kanser hücreleri normal hücrelerden farklı özelliklere sahiptir.

  • Hücre Üreme: Kanser hücreleri kontrolsüz bir şekilde çoğalma yeteneği kazanır. Bu hücreler, hücrelerin üreme özelliklerini etkileyen gen mutasyonlarına veya kromozom mutasyonlarına sahip olabilir. Kanser hücreleri kendi büyüme sinyallerinin kontrolünü kazanır ve kontrolsüz çoğalmaya devam eder. Biyolojik yaşlanma yaşamazlar ve çoğalma ve büyüme yeteneklerini korumazlar.
  • Hücre İletişimi: Kanser hücreleri, kimyasal sinyaller yoluyla diğer hücrelerle iletişim kurma yeteneğini kaybeder. Ayrıca çevredeki hücrelerden gelen anti-büyüme sinyallerine karşı hassasiyetini de kaybederler. Bu sinyaller normalde hücresel büyümeyi kısıtlar.
  • Hücre adezyonu: Kanser hücreleri, kendilerini komşu hücrelere bağlı tutan yapışma moleküllerini kaybeder. Bazı hücreler, kan veya lenf sıvısı yoluyla vücudun diğer bölgelerine metastaz yapma veya yayılma yeteneğine sahiptir. Kanser hücreleri kan dolaşımına girdikten sonra, kan damarlarından çevre dokulara geçmelerini sağlayan kemokin adı verilen kimyasal haberciler salgılar.
  • Hücre Uzmanlığı: Kanser hücreleri uzmanlaşmamıştır ve belirli bir tipte hücrelere dönüşmezler. Kök hücrelere benzer şekilde, kanser hücreleri uzun süreler boyunca birçok kez çoğalır veya çoğalır. Kanser hücresi çoğalması, bu hücreler vücuda yayıldıkça hızlı ve aşırıdır.
  • Hücre ölümü: Normal bir hücredeki genler onarılamayacak şekilde hasar gördüğünde, belirli DNA kontrol mekanizmaları hücre yıkımı için sinyal verir. Gen kontrol mekanizmalarında meydana gelen mutasyonlar, hasarların fark edilmemesine neden olur. Bu, hücrenin programlanmış hücre ölümüne maruz kalma yeteneğinin kaybıyla sonuçlanır.

10.2 Hücre Döngüsü

Bu bölümün sonunda aşağıdakileri yapabileceksiniz:

  • İnterfazın üç aşamasını tanımlayın
  • Karyokinez/mitoz sırasında kromozomların davranışını tartışın
  • Sitokinez sırasında sitoplazmik içeriğin nasıl bölündüğünü açıklayın
  • Sessiz G'yi tanımlayın0 faz

Hücre döngüsü, iki yeni yavru hücre üreten hücre büyümesi ve hücre bölünmesini içeren sıralı bir olaylar dizisidir. Hücre bölünmesi yolundaki hücreler, bir dizi kesin olarak zamanlanmış ve dikkatle düzenlenmiş büyüme, DNA replikasyonu ve nihayetinde iki özdeş (klon) hücre üreten nükleer ve sitoplazmik bölünme aşamalarından geçer. Hücre döngüsünün iki ana fazı vardır: interfaz ve mitotik faz (Şekil 10.5). İnterfaz evresinde hücre büyür ve DNA eşlenir. Mitotik faz sırasında, replike edilmiş DNA ve sitoplazmik içerikler ayrılır ve hücre sitoplazması tipik olarak sitokinez adı verilen hücre döngüsünün üçüncü bir süreci ile bölünür. Bununla birlikte, interfaz ve mitozun (karyokinez) sitokinez olmadan gerçekleşebileceğini ve bu durumda çok çekirdekli hücrelerin (çok çekirdekli hücreler) üretildiğini not etmeliyiz.

Interfaz

İnterfaz sırasında hücre, hücre bölünmesi için hazırlanırken normal büyüme süreçlerinden geçer. Bir hücrenin interfaz evresinden mitotik evreye geçebilmesi için birçok iç ve dış koşulun karşılanması gerekir. interfazın üç aşamasına denir G1, S ve G2.

G1 Aşama (İlk Boşluk)

Ara fazın ilk aşamasına G denir.1 faz (birinci boşluk) çünkü mikroskobik bir bakış açısından çok az değişiklik görülebilir. Ancak G sırasında1 aşamada, hücre biyokimyasal düzeyde oldukça aktiftir. Hücre, kromozomal DNA'nın yapı taşlarını ve ilişkili proteinleri biriktirmekle birlikte, çekirdekteki her bir kromozomu kopyalama görevini tamamlamak için yeterli enerji rezervlerini biriktirmektedir.

S Fazı (DNA'nın Sentezi)

İnterfaz boyunca, nükleer DNA yarı yoğun bir kromatin konfigürasyonunda kalır. S fazında, DNA replikasyonu, sentromerik bölgeye sıkıca bağlı olan özdeş DNA molekülü çiftlerinin (kardeş kromatitler) oluşumuyla sonuçlanan mekanizmalar yoluyla ilerleyebilir. Sentrozom, S fazı sırasında da kopyalanır. Homolog kromozomların iki sentrozomu, mitoz sırasında kromozomların hareketini düzenleyen aparat olan mitotik iğine yol açacaktır. Örneğin, kabaca her hayvan hücresinin merkezinde, sentrozomlar, birbirine dik açılarda konumlandırılmış bir çift çubuk benzeri nesneyle, merkezcillerle ilişkilidir. Sentriyoller hücre bölünmesinin düzenlenmesine yardımcı olur. Bununla birlikte, bitkiler ve çoğu mantar gibi diğer ökaryotik organizmaların sentrozomlarında sentriyollerin bulunmadığına dikkat etmeliyiz.

G2 Aşama (İkinci Boşluk)

G'de2 fazda hücre, enerji depolarını yeniler ve kromozom manipülasyonu ve hareketi için gerekli proteinleri sentezler. Bazı hücre organelleri kopyalanır ve hücre iskeleti, mitotik faz için kaynak sağlamak üzere parçalara ayrılır. G sırasında ek hücre büyümesi olabilir2. Mitotik faz için son hazırlıklar, hücre mitozun ilk aşamasına girebilmeden önce tamamlanmalıdır.

Mitotik Evre

Mitotik faz, kopyalanmış kromozomların hizalandığı, ayrıldığı ve iki yeni, özdeş yavru hücreye taşındığı çok aşamalı bir süreçtir. Mitotik fazın ilk kısmına karyokinesis veya nükleer bölünme denir. Az önce gördüğümüz gibi, mitotik fazın ikinci kısmı (ve genellikle mitozdan ayrı ve mitozdan sonraki bir süreç olarak görülür) sitokinez olarak adlandırılır - sitoplazmik bileşenlerin iki yavru hücreye fiziksel olarak ayrılması.

Öğrenme Bağlantısı

Bu sitede mitoz aşamalarını tekrar ziyaret edin.

Karyokinez (Mitoz)

Mitoz olarak da bilinen Karyokinesis, hücre çekirdeğinin bölünmesiyle sonuçlanan bir dizi faza (profaza, prometafaz, metafaz, anafaz ve telofaz) ayrılır (Şekil 10.6).

Görsel Bağlantı

Mitoz bölünmedeki olayların doğru sıralaması aşağıdakilerden hangisidir?

  1. Kardeş kromatitler metafaz plakasında sıralanır. Kinetokor, mitotik iğe bağlanır. Çekirdek yenilenir ve hücre bölünür. Kohezin proteinleri parçalanır ve kardeş kromatitler ayrılır.
  2. Kinetokor, mitotik iğe bağlanır. Kohezin proteinleri parçalanır ve kardeş kromatitler ayrılır. Kardeş kromatitler metafaz plakasında sıralanır. Çekirdek yenilenir ve hücre bölünür.
  3. Kinetokor, kohezin proteinlerine bağlanır. Kardeş kromatitler metafaz plakasında sıralanır. Kinetokor bozulur ve kardeş kromatitler ayrılır. Çekirdek yenilenir ve hücre bölünür.
  4. Kinetokor, mitotik iğe bağlanır. Kardeş kromatitler metafaz plakasında sıralanır. Kohezin proteinleri parçalanır ve kardeş kromatitler ayrılır. Çekirdek yenilenir ve hücre bölünür.

Profaz ("birinci aşama"): nükleer zarf küçük veziküllere ayrışmaya başlar ve zarlı organeller (Golgi kompleksi [Golgi aygıtı] ve endoplazmik retikulum gibi) parçalanır ve hücrenin çevresine doğru dağılır. Çekirdekçik de kaybolur (dağılır) ve sentrozomlar hücrenin zıt kutuplarına doğru hareket etmeye başlar. oluşturacak mikrotübüller mitotik iğ sentrozomlar arasında uzanır, onları daha uzağa iterek mikrotübül lifleri uzadıkça. Kardeş kromatitler, kondensin proteinlerinin yardımıyla daha sıkı bir şekilde sarmaya başlar ve şimdi bir ışık mikroskobu altında görünür hale gelir.

Prometafaz (“ilk değişim aşaması”): Profazda başlayan birçok süreç ilerlemeye devam ediyor. Nükleer zarfın kalıntıları daha fazla parçalanır ve mitotik iğ, daha fazla mikrotübül bir araya gelip eski nükleer alanın uzunluğu boyunca uzandıkça gelişmeye devam eder. Kromozomlar daha da yoğun ve ayrık hale gelir. Her kardeş kromatid, sentromerik bölgesinde kinetokor adı verilen bir protein yapısı geliştirir (Şekil 10.7). Kinetokorun proteinleri, mitotik iğ mikrotübüllerini çeker ve bunlara bağlanır. İğ mikrotübülleri sentrozomlardan uzanırken, bu mikrotübüllerin bazıları kinetokora temas eder ve sıkıca bağlanır. Bir mitotik lif bir kromozoma bağlandığında, kromozom kardeş kromatitlerin kinetokorları birbirine bakana kadar yönlendirilecektir. zıt kutuplar. Sonunda, tüm kardeş kromatitler, kinetokorları aracılığıyla karşıt kutuplardan mikrotübüllere bağlanacaktır. Kromozomlara bağlanmayan iğ mikrotübüllerine polar mikrotübüller denir. Bu mikrotübüller iki kutbun ortasında birbiri üzerine biner ve hücre uzaması. Astral mikrotübüller kutupların yakınında bulunur, iş mili oryantasyonuna yardımcı olur ve mitozun düzenlenmesi için gereklidir.

Metafaz ("değişim fazı"): Tüm kromozomlar, metafaz plakası veya ekvator düzlemi adı verilen bir düzlemde, hücrenin iki kutbunun kabaca ortasında hizalanır. Kardeş kromatitler, hala kohezin proteinleri ile birbirine sıkıca bağlıdır. Bu zamanda, kromozomlar maksimum düzeyde yoğunlaşmıştır.

Anafaz (“yukarı faz”): Kohezin proteinleri bozulur ve kardeş kromatitler sentromerde ayrılır. Artık tek bir kromozom olarak adlandırılan her kromatit, mikrotübülünün bağlı olduğu sentrozoma doğru hızla çekilir. Polar mikrotübüller üst üste geldikleri metafaz plakasında birbirine doğru kayarken hücre gözle görülür şekilde uzar (oval şekilli) hale gelir.

Telofaz ("mesafe fazı"): kromozomlar zıt kutuplara ulaşır ve yoğunlaşmak (çözülme), bir kez daha uzatılmış bir kromatin konfigürasyonuna gevşetme. Mitotik iğler, her yavru hücre için hücre iskeleti bileşenlerini birleştirmek için kullanılacak olan tübülin monomerlerine depolimerize edilir. Kromozomların etrafında nükleer zarflar oluşur ve nükleer alan içinde nükleozomlar belirir.

Sitokinez

Sitokinez veya "hücre hareketi" bazen, sitoplazmik bileşenlerin iki yavru hücreye fiziksel olarak ayrılması yoluyla hücre bölünmesinin tamamlandığı mitotik fazın ikinci ana aşaması olarak görülür. mitozdan sonra gerçekleşebilecek veya gerçekleşmeyebilecek ayrı bir aşama olarak görülebilir. Sitokinez gerçekleşirse, hücre bileşenleri bölünene ve iki yavru hücreye tamamen ayrılana kadar hücre bölünmesi tamamlanmaz. Mitozun aşamaları çoğu ökaryot için benzer olsa da, bitki hücreleri gibi hücre duvarlarına sahip ökaryotlar için sitokinez süreci oldukça farklıdır.

Hayvan hücrelerinde sitokinez tipik olarak geç anafaz sırasında başlar. Eski metafaz plakasındaki plazma zarının hemen içinde aktin filamentlerinden oluşan bir kasılma halkası oluşur. Aktin filamentleri hücrenin ekvatorunu içe doğru çekerek bir fissür oluşturur. Bu çatlağa bölünme karık denir. Aktin halkası büzüldüğünde oluk derinleşir ve sonunda zar ikiye bölünür (Şekil 10.8).

Bitki hücrelerinde, yavru hücreler arasında yeni bir hücre duvarı oluşmalıdır. İnterfaz sırasında, Golgi aygıtı, veziküllere ayrılmadan ve bölünen hücre boyunca dağılmadan önce enzimleri, yapısal proteinleri ve glikoz moleküllerini biriktirir. Telofaz sırasında, bu Golgi vezikülleri mikrotübüller üzerinde taşınır. fragmoplast (veziküler bir yapı) metafaz plakasında. Orada veziküller merkezden hücre duvarlarına doğru birleşir ve birleşir bu yapıya hücre plakası denir. Daha fazla kesecik birleştikçe hücre plakası, hücrenin çevresindeki hücre duvarlarıyla birleşene kadar genişler. Enzimler, yeni bir hücre duvarı oluşturmak için zar katmanları arasında biriken glikozu kullanır. Golgi zarları, yeni hücre duvarının her iki tarafındaki plazma zarının parçaları haline gelir (Şekil 10.8).

G0 Faz

Tüm hücreler, yeni oluşan bir yavru hücrenin hemen interfazın hazırlık fazlarına girdiği, bunu yakından takip eden mitotik faz ve sitokinez olduğu klasik hücre döngüsü modeline bağlı değildir. G'deki hücreler0 faz aktif olarak bölünmeye hazırlanmıyor. Hücre, hücreler hücre döngüsünden çıktıklarında meydana gelen sessiz (etkin olmayan) bir aşamadadır. Bazı hücreler G'ye girer0 Besinlerin mevcudiyeti veya büyüme faktörlerinin uyarılması gibi çevresel koşullar nedeniyle geçici olarak. Hücre, koşullar düzelene kadar veya harici bir sinyal G'nin başlangıcını tetikleyene kadar bu aşamada kalacaktır.1. Olgun kalp kası ve sinir hücreleri gibi asla veya nadiren bölünmeyen diğer hücreler G'de kalır.0 kalıcı olarak.

Bilimsel Yöntem Bağlantısı

Hücre Döngüsü Aşamalarında Harcanan Zamanı Belirleyin

Sorun: Bir hücre mitozun her aşamasına kıyasla interfazda ne kadar zaman harcar?

Arka plan: Beyaz balık blastula kesitlerinin hazırlanmış bir mikroskop lamı, hücre döngüsünün çeşitli aşamalarında tutuklanan hücreleri gösterecektir. (Not: İnterfaz evrelerini birbirinden ayırmak görsel olarak mümkün değildir, ancak mitotik evreler kolaylıkla tanımlanabilir.) 100 hücre incelenirse, tanımlanabilir her hücre döngüsü evresindeki hücre sayısı, hücre döngüsü evresinin bir tahminini verecektir. hücrenin bu aşamayı tamamlaması için geçen süre.

Sorun bildirimi: Tüm interfazlarda yer alan olaylar ve mitozun her aşamasında meydana gelen olaylar göz önüne alındığında, 24 saatlik hücre döngüsüne dayalı olarak her aşamanın uzunluğunu tahmin edin. Devam etmeden önce hipotezinizi belirtin.

Hipotezinizi test edin: Aşağıdakileri yaparak hipotezinizi test edin:

  1. Işık mikroskobunun tarama hedefinin altına beyaz balık blastula kesitlerinden oluşan sabit ve lekeli bir mikroskop lamı yerleştirin.
  2. Mikroskobunuzun düşük güç hedefini kullanarak bölümlerden birini bulun ve odaklanın. Bölümün düzinelerce birbirine yakın tek tek hücreden oluşan bir daire olduğuna dikkat edin.
  3. Orta güç hedefine geçin ve yeniden odaklanın. Bu amaçla, tek tek hücreler açıkça görülebilir, ancak kromozomlar yine de çok küçük olacaktır.

Yüksek güçlü hedefe geçin ve bölümdeki tüm hücreleri görüntülemek için slaydı yavaşça soldan sağa ve yukarı ve aşağı hareket ettirin (Şekil 10.9). Tararken, hücrelerin çoğunun mitoz geçirmediğini, hücre döngüsünün interfaz döneminde olduğunu fark edeceksiniz.

Gözlemlerinizi kaydedin: Gözlemlerinizi kaydetmek için Tablo 10.1'e benzer bir tablo yapın.

Aşama veya AşamaBireysel ToplamlarGrup ToplamlarıYüzde
interfaz
Profaz
metafaz
anafaz
telofaz
sitokinez
Toplamlar100100Yüzde 100

Verilerinizi analiz edin/sonuçlarınızı bildirin: Beyaz balık blastula hücrelerinin her aşamada harcadığı süreyi bulmak için yüzdeyi (ondalık olarak kaydedilen) 24 saatle çarpın. Verilerinizi göstermek için Tablo 10.2'ye benzer bir tablo yapın.

Aşama veya AşamaYüzdeSaat cinsinden Zaman
interfaz
Profaz
metafaz
anafaz
telofaz
sitokinez

bir sonuç çıkarmak: Sonuçlarınız tahmini sürelerinizi destekledi mi? Sonuçlardan herhangi biri beklenmedik miydi? Eğer öyleyse, o aşamada hesaplanan süreye katkıda bulunmuş olabilecek olayları tartışın.

Bir Amazon İş Ortağı olarak, uygun satın almalardan kazanıyoruz.

Bu kitabı alıntılamak, paylaşmak veya değiştirmek mi istiyorsunuz? Bu kitap Creative Commons Atıf Lisansı 4.0'dır ve OpenStax'ı atfetmeniz gerekir.

    Bu kitabın tamamını veya bir kısmını basılı formatta yeniden dağıtıyorsanız, her fiziksel sayfaya aşağıdaki atıfları eklemelisiniz:

  • Bir alıntı oluşturmak için aşağıdaki bilgileri kullanın. Bunun gibi bir alıntı aracı kullanmanızı öneririz.
    • Yazarlar: Mary Ann Clark, Matthew Douglas, Jung Choi
    • Yayıncı/web sitesi: OpenStax
    • Kitap adı: Biyoloji 2e
    • Yayın tarihi: 28 Mart 2018
    • Yer: Houston, Teksas
    • Kitap URL'si: https://openstax.org/books/biology-2e/pages/1-introduction
    • Bölüm URL'si: https://openstax.org/books/biology-2e/pages/10-2-the-cell-cycle

    © 7 Ocak 2021 OpenStax. OpenStax tarafından üretilen ders kitabı içeriği, Creative Commons Atıf Lisansı 4.0 lisansı altında lisanslanmıştır. OpenStax adı, OpenStax logosu, OpenStax kitap kapakları, OpenStax CNX adı ve OpenStax CNX logosu Creative Commons lisansına tabi değildir ve Rice University'nin önceden ve açık yazılı izni olmadan çoğaltılamaz.


    Mekanik bir çerçeve olarak aktin

    Aktin dinamiklerini etkilemek veya aktin yapısını düzenlemek yerine, çok sayıda ABP, aktin'i bir iskele, fiziksel destek veya yol olarak kullanır. Bu proteinlerin bazıları aktin dinamiklerini ve yapısını dolaylı olarak değiştirebilse de, bu onların hücredeki birincil rolü değildir. Bu proteinleri, miyozinler, membran komplekslerine çapalar ve aktin ile diğer hücre iskeleti elementleri arasındaki bağlayıcılar olmak üzere üç ana kategoride sınıflandırdık.

    Miyozinler

    Miyozinler, ATP'nin hidrolizi yoluyla hareket (ve kuvvet) üreten aktin bağımlı moleküler motorlardır. Bu nedenle, miyozinler aktin'i hareket edecekleri bir iz olarak kullanırlar. Çoğu insan, kasılma ve gerilim oluşumunda rol oynayan iki başlı miyozin II'ye aşinadır, ancak şu anda çeşitli farklı işlevlere sahip 17'den fazla farklı miyozin sınıfı vardır (Hodge ve Cope, 2000). Bununla birlikte, test edildiklerinde, ister zarlar, ister kesecikler, aktin filamentleri ya da bir dizi başka protein olsun, özel kargolarını hareket ettirmek için aktin'i bir yol olarak kullanırlar - ve çoğunlukla ancak münhasıran değil, filamentin sivri ucundan dikenli ucuna kadar.

    Hücre iskeleti bağlayıcıları ve membran çapaları

    F-aktin'in hücreler içinde yapısal bir çerçeve olarak kullanılması, diğer hücresel elementlerle bağlantısını gerektirir. Bu bireysel proteinlerin çoğu, (alt)hücresel ve organizma bağlamlarıyla ilgili oldukça spesifik işlevlere sahiptir. Ancak yukarıda da belirtildiği gibi, iki geniş gruba ayrılabilirler: aktin'i zarlara veya zar proteinlerine bağlayan proteinler ve farklı hücre iskeleti elemanlarını birbirine bağlayan proteinler. İlk kategoride, aktin hücre iskeletini sırasıyla distroglikan veya integrin hücre yapışma reseptörlerine bağlayan distrofin ve utrofin veya talin ve vinkulin gibi proteinler ve doğrudan zarlara bağlanabilen ve ayrıca anneksinler gibi aktin ile etkileşime girebilen proteinler bulunur. İkinci kategori, aktin'i mikrotübüllere, aktin'i ara filamentlere veya plektin durumunda aktin'i hem mikrotübüllere hem de ara filamentlere bağlayabilen küçük ama önemli bir protein grubunu içerir. Açıkça bu tür proteinler, hücre iskeleti elemanları arasındaki yapı ve sinyalleşmenin entegrasyonunda ve hücre bütünlüğünün korunmasında hücre için büyük önem taşır.


    Videoyu izle: CAM AÇIK UYUYUN KAHVE İÇMEYİN METALDEN UZAK DURUN. Teoman Karadağ u0026 Ferda Yıldırım (Mayıs Ayı 2022).